基础学习是一门为临床医学专业（五年制）学生开设的关于人体组织学、生理学、细胞分子生物学和组织代谢的综合课程。课程目的在于为学生提供扎实的基础知识，使学生能够在其它课程的学习中使用。课程包括细胞生物学、组织学、生理学、生物化学、医学遗传学和药理学等内容，共178学时（理论126，实验52），其中细胞生物学18学时，组织学27学时，生理学14学时，生物化学90学时，医学遗传学18学时，药理学8学时。教学内容分别安排在第二、三学期完成。通过讲课、实验、自学和讨论等方式进行教学。本大纲规定了基础学习教学的分级要求，是教师讲授和学生学习这门课程的指导性提要。 教学内容分三级要求。第一级“掌握内容”为学生必须牢固掌握、融汇贯通的基本内容；第二级“熟悉内容”要求学生理解和掌握；第三级“了解内容”主要由学生自学了解。然而，三级内容有时是相互穿插、密切关联的，学习时要善于抓住重点。
现代科学进展迅速，教师在教学中要及时补充介绍一些新动向和新成就。
蛋白质的结构与功能（讲授4学时） 【教学要求】
掌握蛋白质在生物体中的重要性及其特点。 【教学内容】
一、蛋白质的分子组成：掌握蛋白质元素组成的特点及其应用。 （一）氨基酸：掌握组成蛋白质的二十种氨基酸的结构通式、中文名字及英文三字缩写符号。熟悉二十种基本氨基酸的分类。熟悉部分氨基酸（Asp、Glu、Arg、Lys、His、Pro、Cys、Ser）的侧链功能基团（R基团）。掌握氨基酸的重要理化性质（两性解离及等电点、紫外吸收、茚三酮反应等）。
（二）肽：掌握多肽链、肽及多肽的定义。掌握主链和侧链、肽链两端的概念及肽链书写方法。熟悉一些重要的生物活性肽（glutathione，GSH、多肽类激素、神经肽）。
（三）蛋白质的分类：熟悉蛋白质三种常用分类方法（按分子组成成分分类、按分子形状分类、按其主要功能分类）。
二、蛋白质的分子结构：掌握蛋白质分子结构的种类。 （一）一级结构（primary structure）：掌握蛋白质一级结构的概念、维系键、重要性。了解胰岛素分子的一级结构。
（二）二级结构（secondary structure）：掌握蛋白质二级结构的概念、肽键（peptide bond）。熟悉α-螺旋（α-helix）、β-折叠（β-pleated sheet）的结构要点。掌握肽平面及肽单元的概念。熟悉模序的概念模序（motif），锌指（zinc finger），分子伴侣（chaperon），结合域（domain）等概念。熟悉一级结构对二级结构的决定作用（影响α-螺旋及β-折叠形成的主要因素）。了解分子伴侣的概念及其对蛋白质分子空间结构形成的影响。
（三）三级结构：掌握蛋白质三级结构的概念、维系键。掌握结构域的概念。
（四）四级结构：掌握亚基的概念。掌握蛋白质四级结构的概念、维系键。了解Hb分子的四级结构概况。
三、蛋白质结构与功能的关系：
（一）蛋白质一级结构与功能的关系：熟悉一级结构是空间结构基础的实例（RNase变性与复性）。熟悉一级结构与功能的直接关系。了解分子病。
（二）蛋白质空间结构与功能的关系：了解Hb和Mb分子的空间结构要点。熟悉Hb空间结构的改变对其结合氧的功能的影响（氧百分饱和度、氧解离曲线、协同效应及变构效应）。 四、蛋白质的理化性质及其分离纯化
（一）蛋白质的理化性质：掌握蛋白质两性电离及等电点(isoelectric point,pI)的概念，熟悉碱性蛋白质及酸性蛋白质的含义。掌握蛋白质分子的亲水胶体性质及其稳定因素。掌握蛋白质变性（denaturation）的概念、变性因素及变性原理。掌握蛋白质沉淀的概念及常用沉淀方法。熟悉变性蛋白质复性的概念。熟悉蛋白质变性、沉淀和凝固之间的联系。 （二）蛋白质的分离纯化：了解用丙酮沉淀、盐析（salt out）、电泳、透析、层析、分子筛过滤、超速离心等分离纯化蛋白质的方法。掌握盐析、分段盐析、电泳、透析的概念。 （三）多肽链中氨基酸序列分析：了解氨基酸序列的常用分析方法（Sanger水解逐段分析法、未端分析等）。
（四）蛋白质空间结构测定：了解蛋白质分子空间结构测定的常用方法（X-线晶体衍射法、二维核磁共振技术等）。 【教学方法】 课堂讲授
核酸的结构与功能（讲授4学时） 【教学要求】
掌握核酸的概念、分类及重要生物学功能。 【教学内容】
一、核酸的化学组成 熟悉核酸分为两类：即脱氧核糖核酸（deoxyribonucleic acid，DNA）和核糖核酸（riboxynucleic acid，RNA）。RNA包括tRNA、rRNA和mRNA以及核酸的生物学意义。 了解真核细胞中核酸的分布。熟悉核酸的元素组成：C、H、O、N、P及P的含量（约为9%-10%）。掌握核酸的基本组成单位--核苷酸。
（一）核苷酸中的碱基成分：掌握存在于核酸分子中的五种基本碱基（A、G、C、U、T）及其在DNA、RNA中分布的不同。掌握核酸的化学组成：含氮碱、戊糖（核糖）和磷酸。 掌握嘌呤与嘧啶的基本结构和原子定位（编号）。了解稀有碱基，了解碱基的互变异构。掌握碱基对紫外光的吸收性质及其重要应用。
（二）戊糖与核苷：掌握核酸中两种戊糖（R、dR）及其碳原子序号表示方式。掌握核苷的概念、命名及主要种类。了解酮式和烯醇式互变异构体。掌握组成核苷酸的戊糖是β-D-核糖和β-D-2-脱氧核糖。解它们的呋喃环结构式。
（三）核苷酸的结构与命名：了掌握核苷概念、命名和英文缩写符号。掌握核苷酸的概念、结构要点、命名及分类。掌握各种核苷酸的英文符号。熟悉核苷酸的其它功能（辅酶、高能物质、第二信使等）。了解AMP、ADP、ATP、cAMP的化学结构式。 二、核酸的一级结构
掌握多核苷酸、多核苷酸链、磷酸二酯键、多核苷酸链主、侧链及二端的概念。掌握多核苷酸链的书写方式。掌握核酸一级结构的概念。掌握DNA与RNA在一级结构上的区别。 三、DNA的空间结构与功能
（一）DNA的二级结构：双螺旋结构模型。熟悉Chargaff规则。掌握Watson和Crick提出的DNA双螺旋结构模型要点（反向互补、右双螺旋、副键维系）及碱基互补规律的概念及其重要意义。了解DNA结构的多样性（B-DNA、Z-DNA、A-DNA）。 （二）、DNA的三级结构：超螺旋结构。熟悉环状DNA分子的超螺旋结构（麻花状结 构）。熟悉真核DNA超螺旋结构的基本单位--核小体（nucleosome）的形成。了解真核细胞从DNA到染色体的组装过程。 （三）、DNA的功能：掌握DNA的基本生物学功能。熟悉基因组的概念。 四、RNA的空间结构与功能
掌握动物细胞中主要RNA的种类及功能
（一）mRNA的结构与功能：了解mRNA的前体（hnRNA）。掌握mRNA的结构特点及生物学功能。掌握三联体密码（triplet code）的概念。
（二）tRNA的结构与功能：掌握tRNA的结构特点（富含稀有碱基、二级结构为三叶草结构、三级结构为倒“L”型结构）及其生物学功能。
（三）rRNA的结构与功能：掌握rRNA的重要生物学功能。了解rRNA的种类及结构特点。 （四）其它小分子RNA：熟悉小核RNA、小核仁RNA、小胞质RNA的名称及主要功能。 五、核酸的理化性质及其应用。 （一）核酸的一般理化性质：熟悉核酸的一般理化性质（酸性、溶液粘度大、易断裂、A260）及其应用。
（二）DNA的变性：掌握DNA变性的概念、常用变性方法、变性后的改变及DNA变性的实质。掌握Tm（melting temperature）、增色效应/高色效应（hyperchronmic effect）的概念及（G+C）与Tm之间的联系。
（三）变性DNA的复性与分子杂交：掌握变性DNA复性的概念、本质及主要改变（减色效应）。熟悉复性（annealing）的温度条件。掌握核酸分子杂交（hybridization）的概念及常见形式。 六、核酶
熟悉核酶、核酸外切酶、核酸内切酶及限制性核酸内切酶（限制酶）的概念及其在DNA重组技术中的重要应用。 【教学方法】 课堂讲授
酶学（讲授4学时） 【教学要求】
掌握酶（enzyme）和核酶的概念及重要作用。 【教学内容】
一、酶的分子结构与功能 掌握全酶（holoenzyme）、酶蛋白（apoenzyme）、辅因子（cofactor）、辅基（prosthetic group）、辅酶（coenzyme）的概念及其作用。
（一）酶的分子组成：熟悉单纯酶和结合酶的概念。掌握酶蛋白、辅助因子、全酶、辅酶和辅基的概念。熟悉金属离子辅助因子的作用。
（二）酶的活性中心：掌握必需基团、催化基团、活性中心/活性部位（active center）的概念。了解酶活性部位的结构特征。 二、酶促反应的特点与机制
熟悉酶与一般催化剂作用的共同点。
（一）酶促反应的特点：掌握酶促反应高效率的含义、实例及机理。掌握酶高度特异性的概念和分类并了解各类特异性的一、二种实例。掌握酶促反应可调节性概况。 三、酶促反应的机制
（一）熟悉酶-底物复合物的形成与诱导契合（induced-fit hypothesis）假说。
（二）酶促反应的机制：了解酶降低反应活化能，提高反应速率的几种途径（邻近效应，定向排列、多元催化、表面效应等）。 四、酶促反应动力学
掌握酶促反应动力学的含义。
（一）底物浓度对反应速度的影响：掌握[S]对V影响的饱和曲线（矩形双曲线）。掌握米氏
常数（Km）、Vm的概念。掌握Km和Vm的意义。了解米氏方程的推导。熟悉用林-贝氏作图法（双倒数作图法）测定Km值及Vm值的原理。 （二）掌握酶浓度对反应速度的影响（V=K[E]）。 （三）温度对反应速度的影响：熟悉T-V曲线。掌握最适温度（optimum temperature的概念。掌握温度对V影响的机理（双重影响）。掌握高温与低温对酶的不同影响。
（四）pH对反应速度的影响：熟悉pH-V曲线。掌握最适pH（optimum pH）的概念。掌握pH对V影响的机理。
（五）抑制剂对反应速度的影响：掌握酶抑制剂的概念，掌握酶抑制作用的概念及分类。 1、不可逆性抑制作用：熟悉不可逆性抑制的概念。
2、可逆性抑制作用：熟悉可逆性抑制的概念及分类。熟悉三类可逆性抑制（竞争、非竞争、反竞争）的概念及动力学特征（表4-2）。熟悉竞争性抑制的实例及其在医学上的应用。 （六）激活剂对反应速度的影响：掌握酶激活剂的概念及分类。了解激活剂的作用机理。 （七）酶活性测定与酶活性单位：熟悉酶活性的概念、酶活性测定的重要性、酶活性测定的条件。熟悉酶活性单位的概念，熟悉国际单位（IU）的概念。 五、酶的调节
掌握酶调节的主要方式（活性调节、含量调节）。
（一）酶活性的调节：掌握酶原（zymogen）及酶原激活的概念、实例、机理和重要生理意义。掌握变构酶（allosteric enzyme），酶变构作用，变构部位（调节部位）、变构效应剂的概念，了解酶变构调节的实例。掌握酶共价修饰（covalent modification）调节的概念。熟悉酶共价修饰调节的方式。
（二）酶含量调节：熟悉酶蛋白合成诱导与阻遏的概念。熟悉诱导剂、辅阻遏剂、阻遏蛋白的概念。了解酶降解调节。了解酶含量调节的特点。 （三）同工酶（isoenzyme）：掌握同工酶的概念。熟悉同工酶的成因及分布特点。熟悉LDH的五种类型。了解CK的三种类型。了解同工酶在疾病诊断中的应用。 六、酶的命名与分类
（一）酶的命名：了解酶的习惯命名法及系统命名法。 （二）酶的分类：熟悉六大类酶（按顺序记忆）。了解酶编号（EC）的含义。 七、酶与医学关系
（一）酶与疾病的关系：了解酶在探讨疾病发生机理、疾病诊断、疾病治疗中的作用。 （二）酶在医学上的应用：了解酶在临床检验、药物治疗、医学科研和工业生产中的应用。 【教学方法】 课堂讲授
细胞膜的化学组成和分子结构 (讲授1学时) 【教学要求】
1.掌握细胞膜各组成成分的结构特性及功能，细胞膜的基本特性，生物膜的基本概念。 2.熟悉细胞膜的分子结构模型。 【教学内容】
1.细胞膜的化学组成：
(1)膜脂：膜脂的结构特性，膜脂的种类
(2)膜蛋白：膜蛋白的存在方式，不同膜蛋白的特性 (3)膜糖：膜糖的存在部位，膜糖的种类 2.细胞膜的特性： (1)细胞膜的流动性
膜脂分子的运动形式 膜蛋白的运动形式 (2)细胞膜的不对称性 膜脂分布的不对称性 膜蛋白分布的不对称性 3.细胞膜的分子结构模型：
单位膜模型、流动镶嵌模型、晶格镶嵌模型、板块模型 【教学方法】 讨论及讲授
细胞膜的物质运输(讲授1学时) 【教学要求】
1.掌握主动运输和被动运输的特点
2.熟悉载体蛋白和通道蛋白介导运输的特点 【教学内容】 1.细胞膜的通透性
2.主动运输和被动运输过程的作用特点
3.载体蛋白和通道蛋白的结构特点及转运方式 【教学方法】 讨论及讲授
内吞作用和分泌途径、细胞连接(讲授2学时) 【教学要求】
1.掌握内吞作用和外吐作用过程及种类 2.掌握固有分泌、受调分泌的特点 3.掌握紧密连接的存在部位及基本功能
4.掌握两种锚定连接即粘着连接和桥粒连接的分子组成和基本功能 5.掌握缝隙连接的分子组成和功能 【教学内容】 1.内吞作用 (1)吞噬作用 (2)吞饮作用
(3)受体介导的胞吞作用
2.外吐作用：固有分泌、受调分泌
3.紧密连接在组织中的分布和存在部位、紧密连接的基本功能 4.锚定连接的组织分布、分类、分子组成 5.缝隙连接的形态特点 【教学方法】 讨论及讲授
细胞器：内质网(讲授1学时) 【教学要求】
1.掌握粗面内质网和滑面内质网的功能 2.掌握分泌蛋白质的合成过程
3.熟悉两种内质网结构上的区别和联系，核糖体的不同存在形式和功能。 4.了解蛋白质糖基化的种类，脂类合成的基本过程。 【教学内容】
1.粗面内质网的结构 (1)粗面内质网的结构特点
(2)核糖体的种类和功能—附着核糖体、游离核糖体、多聚核糖体 2.粗面内质网的功能
(1)蛋白质的合成—蛋白质合成的信号假说
(2)可溶性蛋白的成熟过程、跨膜蛋白内部的转移信号 (3)蛋白质的糖基化—糖基化的意义、糖基化的种类
(4)脂质双层的装配—脂质的合成部位、膜脂双层不对称性的维持 3.滑面内质网的结构 (1)滑面内质网 (2)过渡性内质网 4.滑面内质网的功能 【教学方法】 讨论及讲授
细胞器：线粒体(讲授1学时) 【教学要求】
掌握线粒体信号肽的结构特点，蛋白质在线粒体各亚区室转运的必要条件。 熟悉蛋白质在线粒体各亚区室转运的主要过程
了解蛋白质在线粒体进行跨膜转运过程中发挥作用的主要因子 【教学内容】
线粒体的基本结构 — 外膜、内膜、基质、膜间腔 线粒体信号肽的基本特点 线粒体信号肽的氨基酸组成
线粒体信号肽在蛋白质分子中的存在部位 线粒体信号肽的特性
蛋白质进入线粒体基质的转运 转运所需要的主要条件
转运的基本过程 — 接触点、易位转运、信号肽切割 蛋白质进入线粒体膜间腔和内膜的转运 转运所需要的主要条件
转运的基本过程 — 强调与进入基质过程的异同点 【教学方法】 讨论及讲授
细胞器：高尔基复合体、溶酶体和过氧化物酶体(讲授2学时) 【教学要求】
1.掌握高尔基复合体的结构特点和功能 2.熟悉高尔基复合体结构和功能的相互关系
3.掌握溶酶体酶的化学特性及标志酶，溶酶体的主要消化途径和功能。 4.掌握过氧化物酶体的功能、结构特点
【教学内容】
1.高尔基复合体的结构—存在部位、结构特征 2.高尔基复合体的功能
(1)蛋白质的共价修饰—加糖、水解
(2)分泌蛋白质的转运—蛋白质分泌的基本途径和调节途径 (3)基本途径和调节途径转运的不同蛋白
(4)蛋白质的分类输出—在高尔基复合体进行分类输出的蛋白质种类和输出途径 (5)参与膜结构的在循环 3.溶酶体的结构组成 4.溶酶体的功能
5.过氧化物酶体的结构—大小、形状、内含物组成 6.过氧化物酶体的增殖方式 7.过氧化物酶体的功能
细胞骨架(讲授2学时) 【教学要求】
1.掌握微丝、微管、中间纤维的基本结构组成和功能。 2.熟悉微丝、微管组装的三个阶段及各阶段的特点。 3.熟悉药物对微丝、微管的作用。
4.掌握纤毛、鞭毛及中心粒的结构组成及功能。
5.了解微丝组装动态调节的非稳态动力学模型；了解几种常见的微丝结合蛋白及其相关功能。
6.了解微管组装动态调节的非稳态动力学模型；了解几种常见的微管结合蛋白及其相关功能。
7.熟悉中间纤维的组装过程及其装配和解装配的影响因素。 8.了解常见中间纤维蛋白的种类及特点。 【教学内容】
1.微丝的基本结构组成 (1)肌动蛋白的结构特点
(2)微丝组装的三个阶段及各阶段的特点 (3)微丝组装的动态调节模型
(4)微丝结合蛋白（重点讲解肌球蛋白） 2.微丝的功能
(1)维持细胞形态 — 微绒毛、应力纤维、微穗、片状伪足 (2)参与肌肉收缩 — 骨骼肌细胞的结构、肌肉收缩机理要点 (3)参与细胞分裂 — 收缩环的组成 (4)参与细胞运动
(5)参与细胞内物质运输 (6)参与细胞内信号转导 3.药物对微丝的作用 4.微管的基本结构组成
(1)微管蛋白的结构特点和存在形式
(2)微管的不同存在形式 — 单微管、二联微管、三联微管 (3)微管的组装及其动态调节模型
(4)微管结合蛋白 5.微管的功能 (1)维持细胞的形态 (2)参与细胞的运动
(3)参与细胞内物质运输和细胞器的迁移 (4)调节细胞分裂
(5)参与细胞内信号转导 6.药物对微管的作用
7.中间纤维的基本特点和分类 8.中间纤维的结构组成
9.中间纤维的组装及影响因素 10.中间纤维的功能 (1)为细胞提供机械支持 (2)维持细胞和组织的完整性 (3)参与DNA复制
(4)参与细胞分化及生存 【教学方法】 讨论及讲授
细胞核(讲授2学时) 【教学要求】
1.掌握细胞核的基本结构组成及各结构的特点
2.掌握细胞核物质运输的特点，核基质及核仁的功能。 【教学内容】 1.核被膜 (1)外核膜 (2)内核膜 (3)核间隙
(4)核孔：结构、物质跨膜转运过程及特点 (5)核纤层：组成成分、功能 2.核基质
(1)形态结构和化学组成 (2)核基质的功能 3.核仁
(1)核仁的形态结构和化学组成：纤维中心、致密纤维成分、颗粒成分 (2)核仁的功能：rRNA合成和核糖体组装 【教学方法】 讨论及讲授
细胞周期和细胞增殖(讲授2学时) 【教学要求】
1.掌握有丝分裂过程中各时期细胞形态和结构的变化特点
2.掌握细胞周期的概念； 各时相的动态变化； 细胞周期的调控因子。 3.了解细胞周期与医学的关系。
【教学内容】 1.有丝分裂
(1)有丝分裂过程中各时期细胞形态和结构的变化 (2)核分裂与胞质分裂的概念
2.细胞周期的概念及各时相的动态变化 (1)细胞周期的概念 (2)G1期变化 (3)S期变化 (4)G2期变化 (5)M期变化 3.细胞周期的调控
(1)细胞周期蛋白及其作用机制 (2)成熟促进因子及其作用 (3)生长因子及其作用 4.细胞周期与医学的关系 【教学方法】 讨论及讲授
细胞分化(讲授1学时) 【教学要求】
掌握细胞分化、细胞决定和细胞全能性的基本概念。
掌握细胞分化的实质是基因的选择性表达；持家基因和奢侈基因的概念。 熟悉细胞分化基因表达的调节主要发生在转录水平 了解同源框基因和DNA甲基化
掌握胚胎诱导的基本概念和对分化的影响 掌握细胞分化的影响因素 【教学内容】 细胞分化的概念
细胞的全能性和细胞决定
细胞的全能性 全能细胞，多能细胞，单能细胞 细胞决定 细胞决定的基本概念及实验证实 细胞分化的常用研究方法
细胞分化的实质是基因的选择性表达 持家基因和奢侈基因的概念 细胞分化基因表达的调节 转录水平的调控 同源框基因 DNA甲基化
同类细胞不同发育阶段的基因表达活性 翻译与翻译后水平的调节 细胞分化的影响因素
细胞核和细胞质的相互作用对分化的影响
诱导和抑制对分化的影响：胚胎诱导、分化抑制 激素和细胞粘合分子对分化的作用
位置信息对分化的影响 【教学方法】 讨论及讲授
细胞的衰老和死亡、凋亡与肿瘤(讲授3学时) 【教学要求】
1.掌握细胞衰老的概念与特征
2.掌握程序性细胞死亡的概念及特征 3.掌握肿瘤细胞的特性 【教学内容】
1.细胞衰老的概念与特征 (1)细胞衰老与机体衰老 (2)细胞衰老的特征
2.程序性细胞死亡的概念 3.程序性细胞死亡的特征 (1)形态学特征
(2)染色质DNA的降解
(3)RNA和蛋白质大分子的合成 (4)钙离子浓度的变化
(5)内源性核酸内切酶的作用
4.程序性细胞死亡与细胞坏死的比较 5.癌细胞的特性 【教学方法】 讨论及讲授
组织学绪论（讲授2学时） 【教学要求】
掌握组织学的研究内容与意义。掌握基本组织的概念和分类，细胞、组织、器官和系统之间的关系。了解组织学的发展概况。
掌握HE染色组织切片和透射、扫描电镜照片的观察方法。掌握一般光学显微镜术的基本原理。熟悉组织结构染色反应中嗜酸性、嗜碱性、中性、异染性、亲银性和嗜银性等含义。了解组织化学和细胞化学术、免疫细胞化学术、同位素示踪术、原位杂交术和组织培养术的基本原理和意义，了解透射电镜术和扫描电镜术的基本原理。 【教学内容】
1．组织学与胚胎学的研究内容与目的。
2．组织学有关的细胞学基础、组织的概念和基本类型。 3．组织学与胚胎学的一些常用研究技术方法。 【教学方法】授课以讲义为主，结合多媒体讲解。
上皮组织（讲授2学时） 【教学要求】
掌握上皮组织的分布、结构特点、功能及分类。
掌握被覆上皮的分类原则和分类，各类上皮的结构及其与功能的关系；内皮和间皮。掌握上皮细胞游离面、侧面和基底面特殊结构的类型和意义，熟悉微绒毛和基膜的超微结构特点，
了解其它各类特殊结构的超微结构特点。
掌握腺上皮和腺的概念，熟悉外分泌腺和内分泌腺的概念，了解各类分泌细胞的特点。 【教学内容】
1．上皮组织的概念，一般特点和分类。
2．被覆上皮：被覆上皮的一般特点和分类依据，分布及主要功能。 3．上皮组织的特殊结构的超微形态特征和功能。
4．腺细胞、腺上皮和腺的概念。腺的发生、形态特征、分类及功能。 【教学方法】授课以讲义为主，结合多媒体讲解。
结缔组织（讲授2学时） 【教学要求】
掌握结缔组织的结构特点、功能、起源及分类。
掌握疏松结缔组织的分布、结构和功能。掌握成纤维细胞、巨噬细胞、浆细胞和肥大细胞的结构和功能，熟悉脂肪细胞的结构特点和功能，熟悉未分化的间充质细胞的功能。掌握胶原纤维、弹性纤维和网状纤维的光镜结构和特性，了解三种纤维的超微结构特点。熟悉基质的主要组成和功能，掌握组织液的概念及其生理意义。
熟悉致密结缔组织、脂肪组织的分布、结构特点和功能，了解黄色和棕色脂肪组织的特点。掌握网状组织的结构、分布及其意义。 【教学内容】
1．结缔组织的概念、一般特点和分类及固有结缔组织的特点和分类。
2．疏松结缔组织的一般特点和分类依据和主要功能。疏松结缔组织细胞、纤维和基质的结构特点和功能。
3．致密结缔组织的特点、分类和分布。 4．脂肪组织的特点、分类和分布。 5．网状组织的特点、组成和分布。
【教学方法】授课以讲义为主，结合多媒体讲解。
软骨与骨（讲授2学时） 【教学要求】
掌握软骨的组成、结构和分类。
掌握透明软骨的结构和功能，软骨膜的结构和功能；熟悉软骨的生长方式。熟悉纤维软骨和弹性软骨的结构特点和功能。
掌握骨的组成，骨基质的组成成分、结构及其意义。掌握骨细胞、骨原细胞、成骨细胞和破骨细胞的分布、结构特点和功能意义。 掌握长骨的结构。
掌握骨发生的基本过程和基本方式。熟悉膜内成骨和软骨内成骨的主要过程。 【教学内容】
1．软骨：软骨的一般结构，透明软骨，弹性软骨、纤维软骨的结构特点及分布。软骨膜的结构与功能，软骨的生长方式。
2．骨：骨组织的结构，包括骨基质的组成成分、结构和骨的细胞分布、形态结构和功能特点。长骨的结构。 3．骨发生的方式。
【教学方法】授课以讲义为主，结合多媒体讲解。
肌组织（讲授2学时） 【教学要求】
掌握肌组织的组成、类型、结构和功能特点。 掌握骨骼肌纤维的光镜结构。掌握肌原纤维、横小管和肌浆网的结构及其在肌纤维收缩时的作用。熟悉粗肌丝和细肌丝的分子组成并了解其分子结构。 掌握心肌纤维的光镜结构和超微结构特点。
掌握平滑肌纤维的光镜结构。了解平滑肌纤维的超微结构。 【教学内容】
1、肌组织的一般结构特点和分类。 2、骨骼肌纤维的形态结构。 3、心肌纤维的形态结构。 4、平滑肌纤维的形态结构。
【教学方法】授课以讲义为主，结合多媒体讲解。
神经组织（讲授2学时） 【教学要求】
掌握神经组织的组成、结构特点和功能。
熟悉神经元的分类。掌握神经元的光镜结构。掌握神经元胞体的超微结构特点，了解树突和轴突的超微结构，了解细胞膜的离子通道和受体。 掌握突触的基本概念和类型。掌握化学性突触的组成及其超微结构，了解化学性突触传递神经冲动的基本原理。
熟悉中枢及周围神经系统各种神经胶质细胞的形态结构特点和功能。
掌握有髓神经纤维和无髓神经纤维的组成和结构，了解髓鞘的形成。熟悉神经的组成。 熟悉神经末梢的分布和类型，各类神经末梢的结构特点和功能；了解运动终板的超微结构以及神经递质和受体的作用。
了解神经节、脊髓灰质、大脑皮质和小脑皮质的结构。 熟悉血脑屏障的概念、结构及其意义。 【教学内容】
1、神经元的结构。 2、神经元的分类。
3、突触：概念、功能和分类，化学性突触的光镜结构和超微结构。
4、神经胶质细胞：中枢和周围神经系统各种神经胶质细胞的光镜结构与功能。 5、神经纤维和神经：有髓神经纤维的光镜结构，髓鞘的形成与超微结构。 6、神经末梢：感觉神经末梢和运动神经末梢。 【教学方法】授课以讲义为主，结合多媒体讲解。
皮肤（讨论3学时） 【教学要求】
熟悉皮肤的组成和一般功能。
掌握表皮的结构，表皮各层细胞的结构特点和角化过程。掌握非角蛋白形成细胞的组成，熟悉黑素细胞和郎格汉斯细胞的分布、形态结构和功能、了解梅克尔细胞的结构和功能。 掌握真皮的结构。
了解皮下组织的结构特点。
熟悉毛的结构，了解毛的生长和更新。熟悉皮脂腺，外泌汗腺和顶泌汗腺的结构，了解它们
的分泌方式和功能。 【教学内容】
1.皮肤：表皮的角质形成细胞各层的结构特点，非角质形成细胞的形态特点和功能。真皮的结构特点。
2.皮肤的附属器：毛发，皮脂腺，汗腺 【教学方法】
1．学生课前预习并查阅相关资料。
2．课堂以讨论为主，教师做总结性讲授。 机体生理功能的调节（讲授2学时） 【教学要求】
掌握内环境及其稳态的概念及其重要生理意义。掌握机体生理功能调节的三种主要方式。熟悉体内的三大类控制系统。 【教学内容】
一、内环境与稳态及生理意义 二、生理功能的调节 1、神经调节 2、体液调节 3、自身调节
三、非自动控制系统 四、反馈控制系统 1、负反馈控制系统 2、正反馈控制系统 五、前馈控制系统 【教学方法】 课堂讲授
细胞信息传递
G蛋白耦联受体介导的信号转导（I）（讲授2学时） 【教学要求】
1、重点掌握参与G蛋白耦联受体跨膜信号转导的信号分子；2、熟悉G蛋白耦联受体信号转导中cAMP-PKA途径、IP3-Ca2+途径和DG-PKC途径； 【教学内容】
一、参与G蛋白耦联受体跨膜信号转导的信号分子 1、G蛋白
2、G蛋白耦联受体 3、G蛋白效应器 4、第二信使 5、蛋白激酶
二、G蛋白耦联受体信号转导的几种主要方式 1、cAMP-PKA途径 2、IP3-Ca2+途径 3、DG-PKC途径 【教学方法】 课堂讲授
G蛋白耦联受体介导的信号转导（II） 酶耦联受体介导的信号转导（I）（讲授1.5学时） 【教学要求】
了解G蛋白-离子通道途径。熟悉具有酪氨酸激酶的受体及其信号转导途径。 【教学内容】
一、G蛋白-离子通道途径 二、具有酪氨酸激酶的受体
1、具有酪氨酸激酶的受体的一般特性 2、该信号转导途径的主要过程 【教学方法】 课堂讲授
酶耦联受体介导的信号转导（II）
离子通道受体介导的信号转导（讲授0.5学时） 【教学要求】
熟悉结合酪氨酸激酶的受体；了解具有鸟苷酸环化酶的受体；了解离子通道受体介导的信号转导。
【教学内容】
一、结合酪氨酸激酶的受体的一般特性 二、具有鸟苷酸环化酶的受体的一般特性 三、离子通道受体介导的信号转导 【教学方法】 课堂讲授
细胞的生物电现象
静息电位及其产生机制 （讲授1学时） 【教学要求】
掌握细胞的静息电位及其产生的机制。 【教学内容】
一、细胞的静息电位 二、静息电位产生的机制 【教学方法】 课堂讲授
动作电位及其产生机制、动作电位的传导（讲2学时） 【教学要求】
掌握细胞的动作电位及其产生的机制；熟悉动作电位的传导的机制。 【教学内容】
一、细胞的动作电位 二、动作电位产生的机制 三、动作电位的传导的机制 【教学方法】 课堂讲授
组织的兴奋和兴奋性（讲授1学时） 【教学要求】
熟悉兴奋、可兴奋细胞、组织的兴奋性和阈刺激；掌握细胞兴奋过程中兴奋性的变化；了解影响细胞兴奋性的因素。 【教学内容】
一、兴奋和可兴奋细胞 二、组织的兴奋性和阈刺激
三、细胞兴奋过程中兴奋性的变化 四、影响细胞兴奋性的因素 【教学方法】 课堂讲授
肌细胞的收缩功能
骨骼肌细胞的结构及其收收缩的分子机制（讲授2学时） 【教学要求】
了解骨骼肌细胞的结构特点、肌原纤维的细微结构特征、肌丝的分子及肌管系统的组成及功能； 掌握骨骼肌细胞收缩的分子机制。 【教学内容】
一、骨骼肌细胞的结构特点 二、肌原纤维的细微结构特征 三、肌丝的分子组成与功能 1、粗肌丝 2、细肌丝
四、肌管系统的组成与功能 1、横管系统 2、纵管系统
五、骨骼肌细胞收缩的分子机制 1、肌丝滑行理论
2、肌肉收缩的分子机制 3、骨骼肌的兴奋-收缩耦联
神经-骨骼肌接头处的兴奋传递和骨骼肌收缩的力学分析（讲授1.5学时） 【教学要求】
掌握神经-骨骼肌接头处的兴奋传递；熟悉骨骼肌收缩的外部表现和力学分析。 【教学内容】
一、神经-骨骼肌接头处的兴奋传递 二、骨骼肌收缩的外部表现和力学分析 1、骨骼肌单收缩、复合收缩 2、影响骨骼肌收缩的因素
平滑肌的收缩机制（讲授0.5学时） 【教学要求】
了解平滑肌的微细结构和平滑肌的分类及平滑肌的收缩机制。
【教学内容】
一、平滑肌的微细结构和平滑肌的分类 二、平滑肌的收缩机制 【教学方法】 课堂讲授
糖代谢（讲授6学时） 【教学要求】
了解糖（glycolysis）的概念、糖代谢的过程及意义。 【教学内容】
一、掌握糖在体内的生理功能。了解淀粉的消化概况。了解葡萄糖吸收是主动吸收过程，同时伴Na+转运。了解G转运体（SGLT）的作用。掌握G在体内主要代谢途径。 二、糖的无氧分解
（一）糖酵解的反应过程：掌握糖酵解概念及反应过程的两个主要阶段。熟悉糖酵解反应部位，反应的详细过程及三个不可逆反应及其所催化的酶。了解其它已糖进入酵解途径的概况。 （二）糖酵解的调节：了解糖酵解的调节的三个调节点及调节的方式。 （三）糖酵解的生理意义：掌握糖酵解的生理意义及ATP生成。 三、糖的有氧氧化
掌握糖有氧氧化的概念。
（一）有氧氧化的反应过程：熟悉糖转变为丙酮酸(pyruvate)、丙酮酸进入线粒体，氧化脱羧成为乙酰辅酶A的主要反应过程及有关的酶。掌握丙酮酸脱氢酶复合体的酶与辅酶的组成及作用。掌握三羧酸循环（tricarboxylic acid cycle）概念、反应过程及其生理意义。掌握有氧氧化生成过程ATP的计算。
（二）有氧氧化的调节：了解乙酰CoA/CoA比值，NADH/NAD+比值，ATP/ADP比值及Ca2+对有氧氧化的调节。
（三）巴斯德效应（Pastuer effect）：了解巴斯德效应的概念及其机制。 四、磷酸戊糖途径（PPP） 熟悉PPP的概念。
（一）磷酸戊糖途径的反应过程：熟悉PPP的反应部位，反应的两个主要阶段。掌握PPP的限速酶。
（二）磷酸戊糖途径的调节：了解其调节过程。
（三）磷酸戊糖途径的的生理意义：掌握PPP的生理意义，NADPH参与的代谢反应。 五、糖原的合成（glycogenesis）与分解（glycogenolysis）： 掌握葡萄糖储存的形式及生理意义。
（一）糖原的合成代谢：熟悉糖原合成的概念、反应过程及关键酶。
（二）糖原的分解代谢：熟悉糖原分解的概念、反应过程及关键酶。熟悉葡萄糖-6-磷酸酶存在的部位。
（三）糖原合成与分解的调节：熟悉化学修饰对糖原合成与分解关键酶的调节，及激素对糖原合成与分解的调节。
（四）糖原累积症：了解糖原累积症特点及成因。 六、糖异生（gluconeogenesis）
掌握糖异生的概念、原料、反应主要器官。
（一）糖异生途径：掌握糖异生途径的概念、主要反应过程。熟悉反应过程关键酶及草酰乙酸的穿梭方式、NADH的来源。熟悉底物循环（substrate cycle）及无效循环（futile cycle） 的
概念。
（二）糖异生的调节：了解糖异生调节主要在两个底物循环间进行调节、了解激素对糖异生的调节。 （三）糖异生的生理意义：掌握糖异生的三大生理意义。熟悉糖异生的间接途径（三碳途径）和直接途径的概念。
（四）乳酸循环：熟悉乳酸循环（Cori cycle）的概念、反应过程及生理意义。了解乳酸循环的成因。
七、血糖及其调节：
（一）血糖的来源和去路：掌握血糖的概念、参考正常值、主要来源及去路； （二）血糖水平的调节：掌握胰岛素（insulin）、胰高血糖素（glucagon）、糖皮质激素（corticosteroid）、肾上腺素（adrenine）对于血糖水平的调节作用及其机制。
（三）血糖水平异常：了解葡萄糖耐量和糖耐量试验；了解高血糖、糖尿症及低血糖。 【教学方法】 课堂讲授
脂类代谢（讲授6学时） 【教学要求】
熟悉脂类的概念、分类、脂肪及类脂的主要生理功用。熟悉体内脂肪酸的二个来源。熟悉必需脂肪酸及其在体内转变为三个生理活性物质。 【教学内容】
一、脂类的消化和吸收：
了解食物中脂肪的消化与吸收概况。了解消化产物被吸收后的去向。熟悉消化吸收所涉及的酶；熟悉甘油一酯合成途径。 二、甘油三酯代谢：
（一）甘油三酯的合成代谢：熟悉甘油三酯合成的部位；合成的基本过程（甘油一酯和甘油二酯途径）。掌握甘油三酯合成的原料。 （二）甘油三酯的分解代谢： 1、掌握脂肪动员（mobilization）、激素敏感脂肪酶（hormone-sensitive triglyceride lipase，HSL）、脂解激素、抗脂解激素的概念；掌握脂肪水解产物的去向及甘油的代谢。
2、掌握脂酸氧化的的主要器官，掌握脂酸的活化及脂酰CoA进入线粒体（β－氧化的限速步骤及相关限速酶）的概况。掌握β－氧化的概念、部位、四步循环反应及反应的产物（乙酰CoA）的代谢去向。以软脂酸为例，熟悉脂肪酸氧化产生ＡＴＰ的计算。
3、了解脂肪酸的其他氧化方式，了解不饱和脂肪酸、丙酸氧化概况；了解脂肪酸在过氧化酶体的氧化概况。
4、掌握酮体的概念、部位。掌握酮体在肝中生成、在肝外利用的要点。掌握酮体生成的生理意义及病理意义。了解酮体生成的调节要点。
（三）脂酸的合成代谢：掌握脂肪酸合成原料（乙酰CoA、NADPH等）的主要来源。。熟悉柠檬酸-丙酮酸循环（citrate pyruvate cycle）的含义；熟悉其合成的部位、丙二酰CoA的生成、限速酶。熟悉从乙酰CoA及丙二酰CoA合成软脂酸的概况；了解脂肪酸合成酶系（属多功能酶）的组成特点。了解脂肪酸碳链的加长、不饱和脂肪酸的合成及脂酸合成的调节概况。
（四）多不饱和脂酸的重要衍生物：前列腺素、血栓噁烷及白三烯„„ 三、磷脂的代谢：熟悉磷脂的概念，分类。 （一）甘油磷脂的代谢：了解甘油磷脂的组成、分类及基本结构。熟悉甘油磷脂的合成部位、
原料及辅助因子。了解甘油磷脂合成的基本过程（DG合成途径、CDP-DG合成途径）概况。了解磷脂交换蛋白的概念。熟悉甘油磷脂降解的概况；了解磷脂酶A1、A2 在溶血性磷脂生成中的作用。
（二）鞘磷脂的代谢 略。
四、胆固醇代谢 熟悉胆固醇的基本结构。 （一）胆固醇的合成：熟悉胆固醇的合成部位、合成原料的来源、合成的三个阶段及限速酶。了解胆固醇合成的调节要点。
（二）胆固醇的转化：掌握胆固醇在体内转化为三个重要物质。 五、血浆脂蛋白代谢
（一）血脂：熟悉血脂的概念及组成。熟悉血脂的来源；了解正常成人空腹血脂的组成及含量。
（二）血浆脂蛋白的分类、组成及结构：熟悉脂蛋白的概念及血浆脂蛋白的分类。掌握各类脂蛋白的化学组成（组成特点）、来源（合成部位）及主要生理功能。了解脂蛋白的球状结构及载脂蛋白的双性α-螺旋结构要点。 （三）载脂蛋白（Apo）：熟悉载脂蛋白的概念及主要的五种类型。熟载脂蛋白的三大功能。 （四）血浆脂蛋白代谢：了解各类血将脂蛋白的代谢要点（生成、降解或转化、最后归宿）。 （五）血浆脂蛋白代谢异常：了解高脂蛋白血症的概念及分型。了解遗传性缺陷在高脂血症（高脂蛋白血症）发病分子机制中的地位。 【教学方法】 1.课堂讲授
维生素与微量元素（自学2学时） 【教学要求】
掌握维生素（vitamin）的概念及分类。 【教学内容】
一、脂溶性维生素（lipid-soluble vitamin）
了解维生素A、D、E、K的化学本质及性质，生化作用及缺乏症。 二、水溶性维生素（water-soluble vitamin）
掌握8种B族维生素及维生素C的化学本质、活性形式（辅酶形式）、生化作用，了解其缺乏症。
三、微量元素
掌握微量元素的概念，了解各微量元素在体内的含量、分布及作用。 【教学方法】
1.学生课堂讨论为主 2.教师指导和综合点评
生物氧化（讲授4学时） 【教学要求】
掌握生物氧化（biological oxidation）的概念；熟悉生物氧化中物质的氧化方式；熟悉生物氧化与体外氧化的异同。 【教学内容】
一、生成ATP的氧化体系
（一）呼吸链：掌握呼吸链（respiratory chain）、递氢体和电子传递体的概念。熟悉组成呼吸链的四种酶复合体及其辅基的名称；掌握各种辅基在电子传递链中的主要功能。掌握两条
氧化呼吸链的排列顺序；了解确定呼吸链顺序的方法（还原电位、体外呼吸链拆开与重组、阻断试验、吸收光谱）。了解呼吸链各组分的标准还原电位概况。了解化学渗透假说（chemiosmotic hypothesis）。
（二）氧化磷酸化：掌握氧化磷酸化和底物磷酸化的概念。熟悉由P/O值（P/O ratio）和自由能变化（ΔGo/）确定的三个偶联部位。掌握同样2H经由不同呼吸链传递可生成的ATP数目。了 解化学渗透假说、ATP合酶结构要点及ATP合成的概况。
（三）影响氧化磷酸化的因素：熟悉常见的呼吸链抑制剂、解偶联剂和氧化磷酸化抑制剂及其作用的机制。熟悉ADP、甲状腺激素和线粒体DNA突变对氧化磷酸化的影响。
（四）ATP：掌握高能磷酸键和高能磷酸化合物的概念。掌握ATP在体内可转变为其他高能化合物，掌握ATP的贮存形式。熟悉ATP的生成和利用。 （五）通过线粒体内膜的物质转运：了解α-磷酸甘油穿梭作用和苹果酸-天冬氨酸穿梭作用。了解腺苷酸载体的转运。了解线粒体蛋白质的跨膜转运。 二、其他氧化体系：
了解线粒体外其他氧化酶系的催化特点和功能。 【教学方法】 课堂讲授
氨基酸代谢（讲授6学时） 【教学要求】
1.掌握脱氨基作用、氨的来源、去路，氨的转运 2.掌握尿素合成的部位和全过程
3.掌握一碳单位的概念、来源、载体和功能
4.需要掌握的概念：必需氨基酸、蛋白质的互补作用、氨基酸库、联合脱氨基作用、一碳单位„„
【教学内容】
一、蛋白质的营养作用（nutrition value）
熟悉蛋白质的生理功用、氮平衡的三种情况、蛋白质的生理需要量及蛋白质的营养价值（其中掌握营养必需氨基酸essential amino acid及半必需氨基酸）。 二、蛋白质的消化、吸收及腐败
了解蛋白质消化的重要性及在胃、小肠中消化的大致过程。了解氨基酸、二肽、三肽的主动吸收机理，熟悉γ-谷氨酰基循环（γ-glutamyl cycle）的作用。熟悉蛋白质腐败的概念及主要腐败产物（胺、NH2及其它）。 三、氨基酸的一般代谢
掌握体内氨基酸的代谢概况。了解组织蛋白质的寿命、降解途径及泛素对组织蛋白降解的促进作用。熟悉氨基酸代谢库的概念。
（一）氨基酸的脱氨基作用 掌握脱氨基的多种方式。
1、掌握转氨基作用（transamination）的概念。掌握体内最重要的转氨酶（GPT、GOT）的名称、催化的反应并了解它们在临床诊断上的主要应用。掌握转氨酶（transaminase）的辅酶的名称、与VitB6的关系并了解其作 用机制。
2、熟悉L-谷氨酸脱氢酶（L-glutamate dehydrogenase，GLDH）催化的反应。
3、掌握“一般联合脱氨基作用”的概念、进行部位及反应过程。熟悉“嘌呤核苷酸循环” （purine nucleotide cycle）的进行部位并了解其大致反应过程。
（二）-酮酸的代谢 掌握-酮酸三个主要代谢途径。熟悉生糖氨基酸、生酮氨基酸、生糖兼生酮氨基酸的概念。以-酮酸为核心去理解并掌握三大物质代谢联系的整体情况。
四、氨的代谢
（一）体内氨的来源 掌握体内氨的三个来源。
（二）氨的转运 熟悉NH3以无毒形式运输的必要性。熟悉氨经血转运的两种形式：丙氨酸-葡萄糖循环（alanine-glucose cycle）、谷氨酰胺运氨。 （三）尿素的生成 掌握尿素合成的部位、原料及大致过程（鸟氨酸循环ornithine cycle）。了解鸟氨酸循环的详细步骤（其中熟悉鸟氨酸循环与TAC的联系）。熟悉CSP-Ⅰ与CSP-Ⅱ的分布特点、催化反应及其活性对体内NH3代谢分流的调节作用。了解尿素合成调节的概况。掌握高血氨症的概念。熟悉肝昏迷氨中毒学说的生化基础。 五、个别氨基酸的代谢
（一）氨基酸的脱羧基作用 了解γ-氨基丁酸、牛磺酸、组胺、5-HT及多胺的生成概况及主要生理作用。
（二）一碳单位的代谢 掌握一碳单位的概念及种类。掌握FH4是一碳单位的运载体和代谢的辅酶。了解FH4的生成及与一碳单位的结合。熟悉一碳单位的生成与相互转变的概况。掌握一碳单位的生理功用。
（三）含硫氨基酸的代谢 熟悉含硫氨基酸代谢重要产物（SAM、肌酸、PAPS、GSH、牛磺酸等）的名称、大体结构及主要生理功用。了解蛋氨酸循环的概念及生理意义。
（四）芳香族氨基酸的代谢 了解Phe、Tyr的重要代谢产物（多巴胺、肾上腺素、去甲肾上腺素、黑色素等）。熟悉苯丙酮酸尿症（phenyl ketonuria，PKU）与白化病（albinism）与芳香族氨基酸代谢的关系。了解Trp的重要代谢产物（5-HT、一碳单位及VitPP）。 （五）支链氨基酸的代谢 了解Val、Leu及Ile的代谢概况。 【教学方法】 课堂讲授
核苷酸代谢（讲授4学时） 【教学要求】
1.掌握嘌呤核苷酸有两条合成途径。结合嘌呤核苷酸结构与从头合成途径，说出嘌呤核苷酸各元素或组件的材料来源。熟记二磷酸核苷还原生成脱氧嘌呤核苷酸。写出与嘌呤核苷酸补救合成有关的酶的名称、功能、酶缺陷相关的疾病
2.结合嘌呤核苷酸合成途径、调节，熟记嘌呤核苷酸抗代谢药物作用机理及临床意义 3.了解嘌呤核苷酸体内分解代谢终产物-尿酸及其与医学的关系 4.掌握嘧啶核苷酸从头合成的原料及合成调节。说出嘧啶核苷酸补救合成所需的酶及其催化的反应。明白嘧啶核苷酸抗代谢药物作用机理，记住嘧啶核苷酸分解代谢产物名称 【教学内容】
一、嘌呤核苷酸代谢： （一）合成代谢：
1、熟悉从头合成的概念、原料、进行部位；熟悉从头合成的大致过程及特点。了解从头合成的调节概况。
2、了解补救合成的概念、大致过程及生理意义。 3、了解嘌呤核苷酸的相互转变。
4、熟悉dNDP由NDP（N=A、G、U、C）还原生成的概况。
5、了解多种嘌呤核苷酸抗代谢物（嘌呤类似物、氨基酸类似物及叶酸类似物）的作用原理要点。
（二）分解代谢：熟悉嘌呤核苷酸分解代谢的终产物及特点。熟悉痛风（gout）的发病机制、别嘌呤醇治疗痛风的机制。
二、嘧啶核苷酸代谢 （一）合成代谢：
1、从头合成：熟悉嘧啶核苷酸从头合成的概念、原料、进行部位、大致过程及特点。熟悉dTMP的生成，了解从头合成的调节要点
2、补救合成：了解嘧啶核苷酸补救合成概况。
3、抗代谢物：了解三种嘧啶核苷酸抗代谢物（嘧啶类似物、氨基酸类似物及叶酸类似物）的作用原理要点。
（二）分解代谢：熟悉嘧啶核苷酸分解代谢的终产物及特点。 【教学方法】 课堂讲授
DNA的生物合成（讲授4学时） 【教学要求】
掌握基本概念，了解基本过程，关键产物和催化酶。不要求对具体内容有详细的了解 【教学内容】 一、半保留复制
掌握半保留复制的概念。
（一）半保留复制的实验依据 了解半保留复制的实验依据。 （二）半保留复制的意义 熟悉半保留复制的意义，半保留复制与遗传相对保守性之间的关系。
二、DNA复制的酶学
掌握DNA复制系统的组成（底物，聚合酶，模板，引物，其他酶和蛋白质因子）。 （一）复制的化学反应 熟悉复制过程中磷酸二酯键的形成，复制过程中新链延伸的方向性。 （二）DNA聚合酶 熟悉大肠杆菌DNA聚合酶的不同种类和功能。了解真核生物的DNA聚 合酶的种类及功能。了解真核生物DNA-pol γ与mt DNA复制。熟悉DNA聚合酶的两种催化活性（聚合，外切）。熟悉复制的保真性的三种机理及DNA聚合酶所起的作用。 （三）复制中解链和DNA分子的拓扑学变化 熟悉解螺旋酶、DNA拓扑异构酶、单链DNA结合蛋白在DNA复制中的主要作用。 （四）引物酶和引发体 熟悉引物酶的本质及其作用（构成引发体、催化引物RNA生成）。 （五）DNA连接酶 熟悉DNA连接酶的作用。了解DNA聚合酶、拓扑酶及连接酶三者的活性对比。
三、DNA生物合成过程
（一）复制的起始 熟悉DNA复制起始概况（选点，解链解旋，引发体及引物的生成）及各种酶、蛋白质因子的作用。熟悉双向复制、复制叉、复制子的概念。 （二）复制的延长 熟悉DNA复制延长的一般概况、模板阅读方向及复制的不连续性（双向性, 领头链，随从链）。掌握冈崎片段（Okazaki fragment）的概念。了解滚环复制。 （三）复制的终止 熟悉复制终止的概况，引物的取代及DNA连接酶的作用，新链的完整化。熟悉真核生物的端粒（telomere）和端粒酶（teromerase），了解端粒与细胞生长、肿瘤形成的关系。
四、DNA损伤（突变）与修复
（一）突变（mutation）的意义 熟悉突变的概念，了解突变的后果（积极，有害，多态）。 （二）引发突变的因素 了解引发突变的物理及化学因素。
（三）突变分子改变的类型 了解DNA突变时DNA分子改变的类型（错配、缺失、插
入、框移突变、重排）
（四）DNA损伤的修复 了解四种修复途径的概况。 五、逆转录现象和逆转录酶
掌握逆转录（reverse transcription）的概念，熟悉逆转录酶的作用及应，了解逆转录现象，逆转录病毒。 【教学方法】 课堂讲授
RNA的生物合成（讲授3学时） 【教学要求】
掌握转录（transcription）的概念，熟悉转录与复制的对比（异同点），转录的特点。 【教学内容】 一、模板和酶
（一）转录模板 掌握模板链、编码链的概念，掌握模板DNA单链的阅读方向；熟悉不对称转录的含义。
（二）RNA聚合酶 熟悉大肠杆菌转录酶的组成、各亚基的功能、全酶与核心酶的概念。了解真核细胞转录酶的种类及转录产物，了解RNA聚合酶Ⅱ对真核生物的重要性。
（三）模板与酶的辨认结合 掌握启动子概念及其作用，熟悉RNA聚合酶辨认和结合的区域及序列特征，了解辨认位点及Pribnow盒。 二、转录过程
掌握转录全过程的概况起始（initiation）、延长（elongation）的终止（termination）三个阶段。 （一）转录起始 熟悉原核生物转录起始复合物、转录空泡（转录复合物）的概念及其形成，σ因子的作用。熟悉真核生物顺式作用元件、反式作用因子、转录因子相互间的关系，真核生物转录起始区的序列特点。了解转录因子的作用、真核生物的转录前起始复合物。 （二）转录延长 熟悉转录延长的化学反应，新链延伸的方向，转录延长的概况。
（三）转录终止 了解原核生物转录终止的两种方式（依赖Rho因子的转录终止及不依赖Rho因子的转录终止）概况。了解真核生物与转录后修饰密切相关的转录终止方式概况。 三、真核生物的转录后修饰
（一）真核生物mRNA的转录后加工 熟悉mRNA初级转录产物（hnRNA）在核内戴帽（GpppmG）、加尾（polyA）的概况及帽、尾的功能。掌握断裂基因、外显子、内含子的概念。
了解mRNA的剪接概况。了解内含子的分类及功能。
（二）tRNA的转录后加工 熟悉tRNA的转录后加工包括剪接（剪去插入序列再拼接）、修饰（形成稀有碱基）、加尾（加CCA-OH）的概况。
（三）rRNA的转录后加工 了解rDNA的特点，了解初级rRNA的加工概况（45S→18S、5.8S、28S）及特点（不需任何蛋白质参与的自我剪接过程）。熟悉核酶（ribozyme）的概念、特点及功能。 【教学方法】 课堂讲授
蛋白质的生物合成（讲授5学时） 【教学要求】
掌握了解基本概念，基本过程，关键产物和催化酶。不要求对具体内容有详细的了解 【教学内容】
一、参与蛋白质生物合成的物质
熟悉参与翻译的各类物质的概况。掌握开放读码框架（open reading frame，ORF）和遗传密码（genetic code）的概念。熟悉遗传密码的特点。了解核蛋白体的组成和作用。熟悉tRNA的作用和氨基酰-tRNA的生成。掌握氨基酰-tRNA合成酶(aminoacyl-tRNA synthesis)的作用。 （一）mRNA 掌握mRNA在翻译中的作用（直接模板）。掌握遗传密码（密码子）的概念并熟悉其四大特点。
（二）核糖体 掌握核糖体在翻译中的重要作用（多肽链合成的场所），熟悉核糖体的化学组成与结构（大小亚基）。
（三）tRNA 掌握tRNA在翻译中的重要作用（活化及转运氨基酸）。熟悉氨基酸的活化反应（氨基酰-tRNA的生成）及保证翻译准确性的两大环节（mRNA密码-tRNA反密码-氨基酸之间的“对号入座”、氨基酰tRNA合成酶对tRNA及氨基酸的识别、氨基酰tRNA合成酶的校正活性）。熟悉氨基酰-tRNA的表示方法。 二、蛋白质的生物合成过程（三大阶段）
（一）翻译的起始 掌握翻译起始的含义及重要作用。了解原核生物（大肠杆菌）翻译起始的概况、起始因子的作用及真核生物翻译起始的特点。
（二）肽链的延长（核蛋白体循环） 熟悉核蛋白体循环（ribosomal cycle）和多核蛋白体（polysom）的概念及所需的蛋白因子（EF）。熟悉每次核蛋白体循环包括的三个步骤（进位、成肽、转位）、肽链合成延伸的方向并了解三个步骤的反应的概况。 （三）肽链合成的终止 掌握合成终止的含义及所需的蛋白质因子（RF）。了解合成终止过程概况，肽键生成过程中的能量消耗。 三、翻译后加工
掌握翻译后加工的概念。
（一）高级结构的修饰 熟悉高级结构修饰的两种方式（亚基聚合、辅基连接） （二）一级结构的修饰 熟悉一级结构修饰的几种方式
（三）蛋白质合成后的靶向输送 了解蛋白质在核蛋白体合成后的去向；熟悉靶向输送、分泌性蛋白质、信号肽的概念；了解蛋白质合成后透过膜性结构必须具备的三个条件（信号肽，蛋白质自身结构特点和转运的机构），了解分泌性蛋白质的转运系统的有关学说。 四、蛋白质生物合成的干扰和抑制
了解几种抗生素（四环素、氯霉素、链霉素、嘌呤霉素、放线菌酮）对翻译的抑制作用；了解白喉毒素的作用机理、干扰素抗病毒作用机理。
了解翻译后加工的主要形式。掌握信号肽（signal peptide）的概念。熟悉蛋白质合成后透过膜性结构的条件和靶向输送机制。 掌握常用抗生素的抑菌机制、生物活性物质白喉毒素（diphtheria toxin）和干扰素（interferon，IF）对蛋白质生物合成的抑制机制。 【教学方法】 课堂讲授
基因表达调控（讲授6学时） 【教学要求】 掌握了解基因组（genome）、管家基因（housekeeping gene）、顺式作用元件（cis-acting element）与反式作用因子（trans-acting factor）等基本概念，基本过程，关键步骤和酶。 熟悉原核基因转录的特点。
一、基因表达调控基本概念与原理
（一）基因表达的概念 掌握基因表达、基因组的概念。
（二）基因表达的时间性及空间性 了解基因表达的时、空特性。
（三）基因表达的方式 熟悉已知基因表达的方式（组成性表达、诱导和阻遏表达）。掌握管家基因、组成性基因表达、诱导阻遏的概念。
（四）基因表达调控的生物学意义 了解基因表达调控的生物学意义（适应环境、维持生长和增殖、维持个体发育与分化）。 （五）基因表达调控的基本原理 了解基因表达的多级调控、基因转录激活调节基本要素（特异DNA序列、调节蛋白、DNA-蛋白质，蛋白质-蛋白质相互作用）。熟悉基因表达的基本控制点、熟悉原核生物调节蛋白（特异因子、阻遏蛋白、激活蛋白）；熟悉真核生物调节蛋白、转录因子、反式作用因子、顺式作用蛋白。 二、原核基因转录调节
（一）原核基因转录调节特点 了解原核基因转录调节的特点。
（二）乳糖操纵子调节机制 熟悉乳糖操纵子（lac operon）的结构，阻遏蛋白的负性调节，CAP的正性调节，协调调节。
（三）其他转录调节机制 了解其他转录调节机制概况（转录衰减、基因重组、SOS反应）。了解衰减子、SOS基因。 三、真核基因转录调节 （一）真核基因组结构特点 熟悉真核基因组结构特点（庞大复杂、单顺反子、重复序列、基因不连续性（基因断裂））。
（二）真核基因表达调控特点 了解真核基因表达调控特点（三种RNA聚合酶，基因激活时染色体相应区域结构性质的变化，正性调节占主导，转录与翻译分隔进行，存在转录后的加工修饰）。了解TBP、TAF、CpG岛
（三）真核基因转录激活调节 掌握顺式作用元件、启动子、增强子、沉默子、反式作用因子的概念和作用（功能），了解mRNA转录激活及其调节。 【教学方法】 课堂讲授
癌基因、抑癌基因与生长因子（讲授2学时） 【教学要求】
掌握了解基本概念，基本分类和机制。不要求对具体内容有详细的了解 【教学内容】 一、癌基因
掌握癌基因、病毒癌基因和细胞癌基因的概念。熟悉细胞癌基因的特点、分类及功能，熟悉癌基因的活化机制。 二、抑癌基因
掌握抑癌基因的概念。了解常见的抑癌基因。熟悉抑癌基因（Rb基因、P53基因）的作用机制。
三、生长因子
掌握生长因子的概念。熟悉生长因子的分类、产生及作用的三种方式（内分泌、旁分泌、自分泌），熟悉生长因子的作用机制。了解生长因子与疾病的关系。熟悉细胞凋亡的概念。 【教学方法】 课堂讲授
分子生物学技术与人类基因组计划（讲授2学时） 【教学要求】
掌握基本概念和基本原理。了解相关技术。不要求对具体内容有详细的了解 【教学内容】
一、分子杂交与印迹技术。
掌握核酸分子杂交、探针的概念。熟悉印迹技术的原理和应用。了解斑点印渍、原位杂交、DNA点阵、DNA芯片的概念。 二、PCR技术。
掌握PCR（Polymerase chain reaction）
的概念、原理及基本反应步骤。熟悉PCR的主要用途。 三、核酸序列分析。
熟悉核酸序列分析的两种方法。了解核酸序列分析的两种方法的原理。 四、人类基因组计划与后基因组研究。
了解人类基因组计划与后基因组研究的主要内容。了解人类基因组计划与后基因组研究在医学上的意义。
五、疾病相关基因的克隆与鉴定。
了解疾病相关基因克隆的两种主要策略。 六、转基因、核转移与基因剔除技术。 了解转基因技术、核转移技术与基因剔除技术的概念和原理。了解基因转移和基因剔除在医学中的应用。 【教学方法】
课堂讲授结合课外自学
染色体异常与染色体病(2学时) 【教学要求】
1.掌握人类染色体数目和基本形态结构，核型表示法； 2.掌握染色体畸变的概念、类型及其特点；
3.掌握染色体病的概念、典型的常染色体病、性染色体病及其主要的临床表现。 【教学内容】
1．染色体的数目与结构 (1)数目和结构 (2)核型
(3)非显带染色体和显带染色体命名 2．染色体的畸变 (1)概念
(2)数目畸变和机构畸变
(3)特点：细胞周期不同时相、个体发育不同时期 3．染色体病 (1)常染色体病 (2)性染色体病 (3)多倍体 (4)携带者
(5)脆性X染色体综合症 (6)染色体断裂综合症 (7)典型病例及家系 4．染色体诊断和检查 【教学方法】
讨论及讲授
常染色体和性连锁遗传(4学时) 【教学要求】
1.熟悉基因结构、外显子、内含子、密码子、等位基因等； 2.熟悉单基因病的种类、遗传方式和传递特点；
3.熟悉基因型、表现型、纯合子、杂合子、显性、隐性；
4.掌握常染色体显性遗传（包括完全显性、不完全显性、不规则显性、共显性）；常染色体隐性遗传；X连锁遗传（包括X连锁显性遗传、X连锁隐性遗传）。 【教学内容】
1.真核细胞基因结构：断裂基因 2.同源基因、等位基因
3.基因型、表现型、纯合子、杂合子、显性、隐性 4.基因突变与疾病
5.单基因病的种类、遗传方式和传递特点
(1)基因型、表现型、纯合子、杂合子、显性、隐性
(2)常染色体显性遗传：完全显性、不完全显性、不规则显性、共显性 (3)常染色体隐性遗传 (4)X伴性显性遗传
(5)影响单基因遗传病分析的因素：表现度、基因多效性、遗传异质性、遗传印记、X染色体失活、 【教学方法】 讨论及讲授
多基因遗传与群体遗传学(2学时) 【教学要求】
1.熟悉多基因遗传的概念及多基因遗传的简要理论基础； 2.掌握多基因病及易患性、发病阈值、遗传度等相关概念； 3.掌握多基因病的特征及其复发风险的估计； 4.掌握遗传平衡（Hardy-Weinberg）定律。 【教学内容】 1.多基因遗传 (1)概念
(2)数量性状与质量性状 2.多基因遗传病的特点 (1)易患性与发病阈值 (2)遗传度及其估算
(3)多基因病遗传风险的估计
3.多基因病的特征及其复发风险的估计 4.遗传平衡（Hardy-Weinberg）定律 【教学方法】 讨论及讲授
线粒体遗传、遗传性疾病的诊断和咨询(2学时) 【教学要求】
1.掌握线粒体遗传病的特点及核基因突变对线粒体疾病的影响； 2.掌握线粒体遗传病的传递和发病规律； 3.掌握基因诊断的原理、探针及其标记；
4.掌握直接基因诊断和间接基因诊断的概念，熟悉基因异常的诊断方法。 【教学内容】
1.线粒体遗传病：MERRF综合症、MELAS综合症、Leber遗传性视神经病等 2.核基因突变引起的线粒体疾病 (1)线粒体蛋白输入缺陷 (2)底物运输缺陷 (3)底物利用缺陷 (4)铁运输缺陷 (5)电子传递链缺陷
3.线粒体遗传病的传递和发病规律
4.遗传病的一般诊断：病史、症状、体征、系谱分析、染色体与染色质检查、皮纹与染色体病、生化检查 5.基因诊断 6.遗传咨询的 (1)概念
(2)步骤和对象；
(3)再发风险的估算方法； 【教学方法】 讨论及讲授
人类基因组结构与功能学(2学时) 【教学要求】
1.掌握基因组结构特点与功能 2.了解人类基因组计划及其应用 【教学内容】
1.真核生物基因组结构与功能的特点 2.人类基因组的组织结构特征 3.人类基因组计划 (1)基因组大规模测序
(2)基因组作图（遗传图、物理图、序列图、基因图）
4.功能基因组学：疾病的基因组学、比较基因组学、环境基因组学、药物基因组学 【教学方法】 讨论及讲授
药理学绪言、药物作用与效应（讲授2学时） 【教学要求】
了解药物的概念、药物和毒物的界限；药物基本作用与效应的关系。掌握特异性、选择性、对因治疗、对症治疗及药物不良反应的类型及定义。掌握质反应、量反应、量效关系曲线、效能、效价强度、半数有效量、半数致死量和治疗指数等药效动力学的基本概念。 【教学内容】
一、绪论：药物的概念、药物和毒物的界限；药理学发展简史；药理学的学习方法。 二、药理作用与效应：药物基本作用与效应的关系，药物的特异性与选择性。
三、药物的治疗作用：对因治疗、对症治疗的含义 四、药物的不良反应：不良反应的类型及定义。
五、量效关系：质反应、量反应、量效关系曲线、效能、效价强度、半数有效量、半数致死量和治疗指数等药效动力学的基本概念。 【教学方法】 课堂讲授
药物作用机制与受体（讲授2学时） 【教学要求】
了解药物的作用机制；了解受体的基本概念，受体与药物的相互作用，亲和力、内在活性、pA2、pD2的意义、作用于受体的药物分类。一般了解受体类型、第二信使和受体调节的概念。
【教学内容】
一、药物作用机制：
二、受体：受体的基本概念，受体与药物的相互作用，亲和力、内在活性、pA2、pD2的意义、激动药、拮抗药、部分激动药。
三、跨膜信息传递与细胞内信使：受体类型，第一、第二、第三信使。 四、受体调节： 【教学方法】 课堂讲授
药物代谢动力学（讲授2学时） 【教学要求】
掌握药物的跨膜转运方式和体内过程，了解时量（效）关系曲线的组成及意义。掌握药代动力学的基本概念及参数（包括一级消除动力学、零级动力学、房室模型、生物利用度、表观分布容积、清除率、稳态血药浓度、半衰期的概念和意义）。 【教学内容】
一、药物分子的跨膜转运：方式、特点。
二、药物的体内过程：药物体内过程的分类（吸收、分布、代谢、排泄），各个过程的特点。 三、房室模型和消除动力学：房室模型的含义，药物消除动力学的分类和特点。
四、体内药物的药-时关系和药动学参数的计算及含义：生物利用度、表观分布容积、清除率、稳态血药浓度、半衰期的概念和意义。 五、药物剂量的设计和优化：。 【教学方法】 课堂讲授
影响药物作用的因素（讲授2学时） 【教学要求】
一般了解药物方面和机体方面的影响药物作用的因素，掌握各名词的概念。 了解合理用药原则。
【教学内容】
一、药物因素：药物理化性质、药物制剂、给药方式、联合用药、长期用药。
二、机体因素：生理因素、精神因素、病理因素、遗传因素、时间因素、生活习惯与环境。 三、长期用药引起的机体反应性变化：耐受性＆耐药性、依赖性＆停药综合症
【教学方法】 课堂讲授及讨论
主要参考教材：
1.周爱儒主编. 生物化学 (第6 版). 北京：人民卫生出版社，2005 2.凌诒萍主编. 细胞生物学. 北京：人民卫生出版社，2001. 3.宋今丹主编. 医学细胞生物学. 北京：人民卫生出版社，2001
4.邹仲之主编. 组织学与胚胎学 (第6 版). 北京：人民卫生出版社，2004 5.姚泰主编. 生理学 (第6 版). 北京：人民卫生出版社，2004 6.陈竺主编. 医学遗传学. 北京：人民卫生出版社，2001
7.李璞主编．医学遗传学．北京：中国协和医科大学出版社，2000 8.金有豫主编. 药理学 (第6 版). 北京：人民卫生出版社，2004
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